Биологи воскресили древний фермент общего предка бактерий

На фото большой призматический источник в национальном парке Йеллоустон, обязанный цветами бактериям-термофилам

(фото Jim Peaco/Wikipedia Commons).

Кристаллическая структура реконструированного ферментного комплекса триптофансинтетазы

(иллюстрация Busch et al.).

Современные ферменты в любом живом организме, можно сказать, работают как часы. В большинстве случаев они нацелены на ускорение какой-нибудь одной химической реакции с максимально возможной в живой системе эффективностью. Механизм взаимодействия фермента с субстратом (тем веществом, с которым он реагирует) по точности можно сравнить с тем, как ключ открывает свой замок.

Но так было не всегда. Ранние ферменты работали гораздо менее избирательно. В их структуре присутствовали "карманы", которые захватывали довольно широкий спектр химических веществ. Они контролировали целый ряд реакций, но до совершенства их работы было далековато.

Для того чтобы выяснить, когда же появились ферменты в их современном сложном виде, Рейнхард Штернер (Reinhard Sterner) и его коллеги из Университета Регенсбурга реконструировали триптофансинтетазу такой, какой она могла существовать ещё до отделения от общего предка бактерий и архей.

Триптофансинтетаза представляет собой целый ферментативный комплекс высокого уровня сложности, состоящий из четырёх субъединиц. Он отвечает за две последние стадии синтеза аминокислоты триптофана, которая является ключевой для бактерий, архей, растений и грибов, а также одной из незаменимых аминокислот для человека и животных.

Для начала исследователи проанализировали ген, кодирующий ферментативный комплекс у современных бактерий и архей, после чего данные были загружены в программу, которая должна была искать сходства между ними. Затем последовал этап моделирования тысяч разнообразных возможных последовательностей нуклеотидов.

Кристаллическая структура реконструированного ферментного комплекса триптофансинтетазы
Кристаллическая структура реконструированного ферментного комплекса триптофансинтетазы
(иллюстрация Busch et al.).

В итоге была выбрана одна наиболее вероятная версия гена, которая была построена с учётом всех возможных эволюционных ответвлений различных типов бактерий от общего предка.

На следующем этапе ген был внедрён в клетку современной модельной бактерии E. coli (кишечная палочка), которая начала успешно вырабатывать триптофансинтетазу. Как сообщается в статье, опубликованной авторами в журнале Cell Chemical Biology, фермент вёл себя точно так же, как и его современные версии.

Заметим, что результаты этой работы противоречат некоторым предыдущим исследованиям. Есть специалисты, которые также полагают, что исследование выглядело бы более убедительным, если бы учёные проверили не только ген с наибольшей вероятностью попадания в цель, но и некоторые варианты, близкие к нему.

В целом же новые данные, если они будут признаны другими научными группами, отодвигают период формирования сложных ферментативных систем примерно на миллиард лет, то есть до отметки в четыре миллиарда лет назад, что существенно для истории формирования жизни на Земле.

Разумеется, остаётся ещё множество невыясненных вопросов. В частности, неизвестно, когда же всё-таки впервые возникли узкоспециализированные ферменты. Ведь данное исследование позволило проследить их историю только до последнего общего предка.

Также остаётся не до конца понятным, в какой среде обитания смогла зародиться такая молекулярная утончённость. Предварительные испытания показали, что ферментативный комплекс сохраняет свою структуру примерно до 70 ˚С, что подтверждает распространённую теорию о том, что ранние бактерии развивались при высоких температурах.